G蛋白信号通路

G 蛋白是三聚体 GTP - 结合调节蛋白的简称，由 α、β、γ 三个亚基组成。在未激活状态下，α 亚基结合 GDP，整个 G 蛋白处于非活性状态。当 GPCR 被激活后，它可以促使 G 蛋白的 α 亚基与 GDP 解离，并与 GTP 结合。GTP 结合的 Gα 亚基可以调 节腺苷酸环化酶（AC）的活性激活下游信号，Gαs 和 Gαi 亚型分别激活或灭活腺苷酸环化酶，将 ATP 转换成 cAMP；Gαq 或 Gαo 等亚型激活磷酸肌醇磷脂酶 C 酶，将磷脂酰肌醇 4,5 - 双磷酸酯水解为 DAG 和 IP3，IP3的半衰期很短，其产生后在磷酸酶的作用下生成IP2，然后生成IP1。

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GTP结合检测

第二信使检测

β-arrestin信号通路

β-arrestin主要包括β-arrestin1和β-arrestin2，它在G蛋白偶联受体（GPCR）信号通路的调节中发挥关键作用。当配体与 GPCR 结合并激活 GPCR 后，GPCR会发生构象变化。随后，G 蛋白偶联受体激酶（GRK）会磷酸化激活后的 GPCR 的胞内段，磷酸化后的GPCR为β-arrestin提供了结合位点，从而招募β-arrestin与之结合。β-arrestin与GPCR结合后，会进一步发生构象变化。这种变化使得β-arrestin能够与其他信号分子相互作用，开启自身的信号通路。一方面，β-arrestin与GPCR结合后可以阻止 G蛋白与GPCR的进一步相互作用，从而起到终止G蛋白信号通路的作用；另一方面，β-arrestin激活后的信号通路可以调节细胞的多种生理功能。它可以通过激活ERK等激酶，参与细胞的增殖、分化等过程；β-arrestin在GPCR的内吞过程中也起到关键作用。当β-arrestin与GPCR结合后，它可以促进网格蛋白包被小窝的形成，使GPCR进入细胞内，形成内吞体。在内吞体中，GPCR可以被重新循环利用回到细胞膜，或者被降解。这个过程对于调节细胞表面GPCR的数量和活性非常重要。

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磷酸化途径

当GPCR被细胞外信号分子激活后，其细胞内结构域的多个丝氨酸（Ser）和苏氨酸（Thr）残基会成为磷酸化的靶点。这些磷酸化位点主要由G蛋白偶联受体激酶（GRK）家族来识别和修饰。此外，第二信使调节的激酶也可以参与GPCR磷酸化。GPCR的磷酸化是生物学和药理学上的重要过程，主要启动受体脱敏和内化。

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GPCR结合实验

在药物研发的早期阶段，需要确定GPCR是否是一个有效的药物靶点。通过结合实验，可以证实药物是否能够特异性地与目标GPCR结合。结合实验还可以通过比较不同药物与GPCR的结合亲和力，筛选出最有潜力的候选药物进行进一步的研发。

瑞孚迪采用Tag-lite 技术是将SNAP-Tag与HTRF技术相结合，用来进行活细胞表面受体分析，用于研究GPCR和配体的相互作用。

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